Sisu
- Peamine erinevus
- Hemoglobiin vs müoglobiin
- Võrdlusdiagramm
- Mis on hemoglobiin?
- Tüübid
- Mis on müoglobiin?
- Peamised erinevused
- Järeldus
Peamine erinevus
Peamine erinevus hemoglobiini ja müoglobiini vahel on see, et hemoglobiin on globiini valk, mis kannab hapnikku organismi kõigisse kehaosadesse, samal ajal kui müoglobiin on globiini valk, mis kannab hapnikku edasi ainult lihasrakkudesse.
Hemoglobiin vs müoglobiin
Hingamine on elu põhiprotsess. Peaaegu iga organism vajab ellujäämiseks hapniku transportimist kõigisse oma keha rakkudesse. Hemoglobiin ja müoglobiin on elusorganismides kaks peamist globiini valku, mis seovad hapnikku ja kannavad neid rakkudesse. Kuid nende vahel on mitmeid erinevusi. Hemoglobiin viib hapnikku kopsudest selgroogsete, aga ka mõnede selgrootute keha kõikidesse osadesse või rakkudesse, samal ajal kui müoglobiin kannab hapnikku ainult lihasrakkudesse. Hemoglobiin koosneb neljast polüpeptiidahelast, samal ajal kui müoglobiin koosneb ühest polüpeptiidahelast. Hemoglobiini leidub vereringes, müoglobiini aga lihasrakkudes.
Võrdlusdiagramm
| Hemoglobiin | Müoglobiin |
| Hemoglobiin on globiini valk, mis kannab hapnikku kopsudest üle kõigisse kehaosadesse. | Müoglobiin on globiini valk, mis kannab hapniku edasi lihasrakkudesse. |
| Struktuur | |
| Sellel on tetrameerne struktuur. | Sellel on monomeerne struktuur. |
| Kett | |
| See koosneb kahest erinevat tüüpi, st alfa- ja beeta-, delta-, gamma- või epsilon-tüüpi 4 ahelast (erinevat tüüpi hemoglobiini tüübi alusel). | See koosneb ühest polüpeptiidahelast. |
| Asukoht | |
| See asub kogu kehas. | See asub lihasrakkudes. |
| Võime siduda | |
| Sellel on võime seostuda CO2, NO, CO, O2 ja H + -ga | Sellel on võime seonduda O2-ga |
| Heemide arv | |
| Sellel on neli heemi, igas alamühikus üks | Müoglobiinis on üks heem |
| Hapniku molekulide arv | |
| Neli hapniku molekuli võivad seonduda hemoglobiiniga | Üksik hapniku molekul seostub müoglobiiniga |
| Molekulmass | |
| Selle molekulmass on 64 kDa | Selle molekulmass on 16,7 kDa |
| Afiinsus hapnikuga seostuda | |
| Sellel on madal afiinsus hapnikuga seondumiseks | Müoglobiinil on kõrge afiinsus hapnikuga seondumiseks |
| Kontsentratsioon veres | |
| Sellel on kõrge kontsentratsioon punastes verelibledes | Selle kontsentratsioon veres on madal |
| Kõver | |
| See näitab sigmoidset sidumiskõverat | See näitab hüperboolset kõverat |
| Tuntud ka kui | |
| Seda tuntakse ka kui Hb | Seda tuntakse ka kui Mb |
| Funktsioon | |
| Hemoglobiin seob hapnikku ja transporditakse vere kaudu kõikidesse kehaosadesse. | Müoglobiin kannab hapnikku ainult lihasrakkudele, mis aitab hapniku nälga jäämise ajal. |
Mis on hemoglobiin?
Hemoglobiin on kvaternaarse struktuuriga mitme alaühikuga globiini valk, mis koosneb neljast polüpeptiidahelast, kahest a ja kahest β alaühikust. Iga alfa ahel koosneb 144 jäägist ja iga beeta ahel koosneb 146 jäägist. Vastupidised alaühikud nagu alfa ja beeta seostuvad tugevamini kui sarnased alamühikud alfa-alfa või beeta-beeta. See on rauda sisaldav metalloproteiin. Hemoglobiinis on igaüks neljast alaühikust seotud valguvaba proteesiga hemorühmaga, kus hapniku molekul seondub. Niisiis, see tähendab, et hemoglobiin võib siduda neli hapniku molekuli iga ahela nelja hemorühmaga. Selle deoksügeenitud olekus on madal hapniku afiinsus, kuid kui esimene hapniku molekul seostub hemoglobiiniga, muudab see selle struktuuri muutust, mis muudab teiste hapniku molekulide sidumise lihtsamaks. Seda protsessi nimetatakse allosteeriliseks (läbi ruumi) interaktsiooniks / koostööks. Hemoglobiini leidub liigselt punastes verelibledes ja see annab neile punase värvuse. See hõlmab hapniku ja süsinikdioksiidi transporti kõigisse kehaosadesse või neist välja. See hõlmab ka erütrotsüütide metabolismi ja säilitab ka vere pH.
Tüübid
- Hemoglobiin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobiin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobiin A3 (Hb-A3).
- Embrüonaalne hemoglobiin.
- Glükosüülitud hemoglobiin.
- Loote hemoglobiin (Hb-A1).
Mis on müoglobiin?
Müoglobiin on globiini monomeervalk, millel on sekundaarne struktuur. See koosneb ühest polünukleotiidahelast, mis koosneb 153 jäägist. Selle ühe polüpeptiidahela külge on kinnitatud üks heam rühm. Niisiis, üks hapniku molekul võib sellega seonduda. Kuid selle seondumisvõime on suurem kui hemoglobiinil, seega toimib see hapnikku talletava valgina, mis vabastab lihaste funktsioneerimisel. Seda leidub lihasrakkudes ja see annab neile vajaduse korral hapniku. See aitab kehal hapniku näljastes tingimustes, eriti anaeroobsetes tingimustes. See reguleerib ka kehatemperatuuri. Müoglobiinil puudub tüüp.
Peamised erinevused
- Hemoglobiin on globiini valk, mis kannab hapnikku kopsudest üle kõigisse kehaosadesse, samas kui müoglobiin on globiini valk, mis kannab hapnikku edasi ainult lihasrakkudesse.
- Hemoglobiinil on tetrameerne struktuur, samas kui müoglobiinil on selle struktuuris monomeer.
- Hemoglobiin koosneb neljast polüpeptiidahelast, samal ajal kui müoglobiin koosneb ühest polüpeptiidahelast.
- Hemoglobiini leidub punastes verelibledes, müoglobiini aga lihastes
- Hemoglobiinil on neli hemorühma, nii et see võib siduda neli hapniku molekuli, kuid müoglobiinil on üks hemarühm, nii et see võib siduda ühe hapniku molekuli, kuna heem rühm on hapniku sidumise koht
- Hemoglobiin võib seostuda O2, CO2, CO, NO, BPH ja H + -ga, samal ajal kui müoglobiin võib seonduda ainult O2-ga.
- Hemoglobiini molekulmass on 64 kDa, samas kui müoglobiini molekulmass on 16,7 kDa.
- Hemoglobiinil on madal afiinsus hapnikuga seondumiseks, samal ajal kui müoglobiinil on kõrge afiinsus hapnikuga seondumiseks.
- Hemoglobiin hõlmab hapniku ja süsinikdioksiidi transportimist kehasse või kõigist kehaosadest, erütrotsüütide metabolismis. Samuti säilitab vere pH, samal ajal kui müoglobiin on lihasrakkudes ja varustab neid hapnikuga vastavalt vajadusele ning reguleerib ka kehatemperatuur.
Järeldus
Ülaltoodud arutelu põhjal järeldatakse, et hemoglobiin on neljast polünukleotiidahelast koosnev tetrameer, mis transpordib hapnikku ja süsinikdioksiidi kõigisse kehaosadesse, samal ajal kui müoglobiin on monomeer, mis koosneb ühest nukleotiidi ahelast ja transpordib hapnikku lihasrakkudesse ainult vajaduse korral .
